图1
分子互作机制
一、找SCARB2的互作蛋白
通过IP-MS分析发现MYC、HDAC3是潜在的相互作用蛋白（图2a）。Co-IP实验证实MYC与SCARB2和HDAC3互作（图2b-d）。Co-IP实验发现MYC和SCARB2互作位于细胞质和细胞核（图2e）。此外，Co-IP还发现SCARB2的缺失增加了HDAC3与MYC的互作，而SCARB2的过表达减少了HDAC3与MYC的互作（图2f-g）。
二、确定互作的结构域
针对MYC的结构域构建不同突变体进行Co-IP实验，MYC的CT元件和 NTD结构域负责MYC与SCARB2和HDAC3的相互作用（图2h），表明SCARB2与HDAC3共享MYC的相同相互作用域。反过来，针对SCARB2的结构域构建不同突变体进行Co-IP实验，LD结构域的缺失显著降低了SCARB2和MYC的互作，表明LD结构域是互作的主要因素（图2i）。然后，评估HDAC3抑制对MYC与染色质结合的影响。ChIP-qPCR显示RGFP966抑制HDAC3增加了MYC与MYC靶基因的结合（图2j）。
图2
全文分享：《Nat Commun》解读：转录因子修饰影响其转录活性。SCARB2通过增强MYC转录活性驱动肝癌肿瘤进展。
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